Prufication of diamine oxidase from peanut (Arachis hypogea) by affinity chromotography

Basit Öğe Kaydı
dc.contributor.advisorTelefoncu, Azmi
dc.contributor.authorTumur, Suna Karan
dc.date.accessioned2024-08-19T19:40:21Z
dc.date.available2024-08-19T19:40:21Z
dc.date.issued1996
dc.departmentEge Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsüen_US
dc.description.abstractÖZET Diaminoksidazlar(amin:oksijen oksidoredüktaz, EC 1.4.3.6) bitki, hayvan ve mikroorganizmalarda yaygın olarak bulunan ve farklı tekniklerin kullanımıyla çeşitli kaynaklardan izolasyonu ve saflaştırılması üzerine çalışmalar yapılmış bir enzim grubudur. Bu grup enzimler,metabolizmada çeşitli semptomlara neden olabilen biyojen aminlerin; gıda ve fizyolojik sıvılardaki tayinlerinde kullanılabilir olmalarından dolayı, farklı kaynaklardan saflaştınlmalan önem kazanmaktadır. Bu çalışmada Diamin oksidaz kaynağı olarak, literatür verilerine göre Diaminoksidazca zengin olarak belirtilmiş yer fıstığı seçilmiştir. Çalışmada, saflaştırma amacıyla kullandığınız metod homojenizasyon, ultrafiltrasyon ve affinite kromatografisi adımlarını içermektedir. Bu çalışmada Histamin Diamin Oksidaz 1865 kat saflaştırıldı. îleri aşamada ise saflaştınlan enzimin karakterizasyonu yapıldı. Bulguların, bu konuda önceki çalışmalarla karşılaştırılması ve yorumu Sonuçlar ve Tartışma kısmında verildi. 41en_US
dc.description.abstract5. SUMMARY Diamine oxidase(amine: oxygen oxidoreductase, EC 1.4.3.6), is widely distributed in animals, plants and microorganisms and it has been isolated and purified with different techniques from various sources. It is useful to determine the biogenic amine content of various foods, that has been widely studied because of their potential toxicitiy. For this reason.isolation and purification of DAO from different sources has a great importance. In this study Peanut were chosen as a source of DAO. Because the enzyme activity was high in comparison with the other species. For the purification of DAO, we describe a novel procedure which includes homogenization, ultrafiltration and affinity chromatography respectively. This technique resulted in 1865 fold purification with a considerable time-saving, compared to less selective multistage procedures. Besides, characterization of the purified enzyme was performed and compared with recent works. 40en_US
dc.identifier.endpage41en_US
dc.identifier.startpage1en_US
dc.identifier.urihttps://tez.yok.gov.tr/UlusalTezMerkezi/TezGoster?key=MzP7PYssFqdb3WIjlroAkYIPlmAPY43Ta6Sw2yHEaWl4y7si5_LcWqhyrl688QJh
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/11454/85574
dc.identifier.yoktezid50768en_US
dc.language.isoenen_US
dc.publisherEge Üniversitesien_US
dc.relation.publicationcategoryTezen_US
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessen_US
dc.subjectBiyokimyaen_US
dc.subjectBiochemistryen_US
dc.subjectDiaminoksidazen_US
dc.subjectDiamine oxidaseen_US
dc.subjectEnzimleren_US
dc.subjectEnzymesen_US
dc.subjectSaflaştırmaen_US
dc.subjectPurificationen_US
dc.subjectYer fıstığıen_US
dc.subjectPeanuten_US
dc.titlePrufication of diamine oxidase from peanut (Arachis hypogea) by affinity chromotographyen_US
dc.typeMaster Thesisen_US

Dosyalar

Koleksiyon

Fen Bilimleri Enstitüsü Tez Koleksiyonu