İpek fibroin ile toryumun sorpsiyonu ve düşük düzeydeki radyoaktif atıklarda kullanılabilirliğinin incelenmesi

Basit Öğe Kaydı
dc.contributor.advisorEral, Meral
dc.contributor.authorAslani, Mahmut Ali Asker
dc.date.accessioned2024-08-19T19:39:59Z
dc.date.available2024-08-19T19:39:59Z
dc.date.issued1996
dc.departmentEge Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü, Nükleer Bilimler Ana Bilim Dalıen_US
dc.descriptionBu tezin, veri tabanı üzerinden yayınlanma izni bulunmamaktadır. Yayınlanma izni olmayan tezlerin basılı kopyalarına Üniversite kütüphaneniz aracılığıyla (TÜBESS üzerinden) erişebilirsiniz.en_US
dc.description.abstractİpek maddesini oluşturan fibroin proteininde amino asit birimleri doğrusal dizilmiştir. Bombyx mori ipek fibroinin amino asit ve peptid zincirinin diziliş sırası Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-Gly-(Ser-Gly-(Ala-Gly)n)8)-Try olarak belirlenmiştir (n=2). İpek kullanarak sulu çözeltilerden Cu(II), Ni(II), Hg(II), Pb(II), Sn(II), Fe(III) ve U(VI) gibi ağır metallerin alımına ilişkin bazı çalışmalar mevcuttur. Bu çalışmada, ipek fibroin ile seyreltik sulu ve asidik sistemlerden toryum alımının temel özellikleri ve bu adsorbsiyon olayında asitin, tuzun ve diğer metal iyonlarının (ör. U(VI), Fe(III), Ce(III), Sr(II)) etkileri incelendi. Amino asitler insan ve hayvan proteinleri için temel maddeler olduğundan ve bu amino asit yapılarının bazıları ipek fibroin amino asitlerine benzediğinden bu çalışma proteinde radyoaktif elementlerin adsorpsiyonu hakkında bir model oluşturulmasına da katkıda bulunmaktadır. Daha önce yaptığımız bir çalışma bu biyo-polimerlerin U(VI) alımı için yüksek performansa sahip olduğunu göstermiştir. Toryum alımı çok hızlıdır ve pH, sıcaklık, etkileşim zamanı, iyon konsantrasyonu, fibroin miktarı, çözelti hacmi ve hacmin kütleye oranına bağlıdır. Toryum ve fibroin arasındaki etkileşim kimyasal denge teknikleri kullanılarak deneysel olarak incelenmiştir. Toryum kompleksleşme ile 0.1 mol/L HNO3 çözeltisinde fibroinin bağlanma merkezleri ile kantitatif olarak reaksiyon verir. Kütle denge analizlerine göre, toryum, fibroinin bağlanma merkezleri ile 1:1 kompleks verir ki bu kompleksin şartli stabilite sabiti 2.478x10-4 L/mol'dür. Organik bağlanma merkezlerinin konsantrasyonu 6.51 mM olarak hesaplanmış ve organik bağlanma merkezlerinin protonlanma sabiti 0.5 olarak öngörülmüştür. 0.1 mol/L HNO3 çözeltisi koşullarında, fibroinin toryum kompleksleşme kapasitesi 6.37 mM olarak gösterilmiştir. Toryum adsorpsiyon olasılığı, toryum adsorpsiyonunun yüzdesi artan asidite ile azalmasına rağmen 1 mol/L HNO3 çözeltisinde bile, mevcuttur. Bu davranış kuvvetli baz anyon değiştirici reçineler ile benzerdir. Fibroinde toryumun sürekli adsorpsiyon kinetiği incelenmiştir. Farklı HNO3 konsantrasyonlarının etkisi araştırılmış ve kinetik izotermler oluşturmuştur. Matriks ortamlar olarak farklı liç çözeltileri ve atık çözeltilerinden uranyum ve toryumun alımı incelenmiştir. Anahtar kelimeler: Silk fibroin, toryum, uranyum, sorpsiyon, kinetik, radyoaktif atıken_US
dc.description.abstractIt has been reported that the amino acid units of fibroin protein that form silk are linearly arranged. The amino acid and the peptied chain of the Bombyx mori silk fibroin have been shown as Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-Gly-(Ser-Gly-(Ala-Gly)n)8)-Try sequence (n=2). There are some investigations about the uptake of heavy metals like Cu(II), Ni(II), Hg(II), Pb(II), Sn(II), Fe(III) ve U(VI) from aqueous solutions using the silk mentioned above. At the present study, we investigated the basic features of thorium uptake from dilute aqueous and acidic systems by silk fibroin and the effect of acid, saline and the other metal ions (e.g. U(VI), Fe(III), Ce(III), Sr(II)) on this adsorption phenomena. Since, the amino acids are the basic material for human and animal proteins and some of these amino acids structures resemble the silk fibroin amino acids, this study also describes the formation of a model about the adsorption of radioactive elements on protein. Our previous study showed that this bio-polymer has high performance for U(VI) uptake. The thorium (IV) uptake was very rapid and dependent on pH, temperature, retention time, concentration of ion, amount of fibroin, volume of solution and ratio of volume to mass. The interaction between thorium and fibroin was examined experimentally by using chemical equilibrium techniques. Thorium reacts quantitatively with the binding site of fibroin in 0.1 mole/L HNO3 solution by complexation. According to mass balance analysis, thorium forms a 1:1 complex with the binding site in fibroin, whose conditional stability constant is 2.478x10-4 L/mole. Concentration of the organic binding site was calculated as 6.51 mM and the protonation constant of the organic binding site is estimated to be 0.5. Thorium complexing capacity of fibroin under the conditions of the 0.1 mole/L HNO3 solution was presented as 6.37 mM. The ability of Th adsorption is present even in 1 mole/L HNO3 solution although the percentage of Th adsorption decreases with increasing acidity in the solution. This behaviour is similar to strong-base anion exchange resins. We studied the continuous adsorption of thorium on fibroin. The experimental study was carried out at different concentration of HNO3 and kinetic isotherms were formed. Recovery of uranium and thorium from different leach and waste solutions as matrix ambience wrer studied. Keywords: Silk fibroin, thorium, uranium, sorption, kinetic, radioactive waste.en_US
dc.identifier.endpage139en_US
dc.identifier.startpage1en_US
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/11454/85384
dc.identifier.yoktezid601928en_US
dc.language.isotren_US
dc.publisherEge Üniversitesien_US
dc.relation.publicationcategoryTezen_US
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/closedAccessen_US
dc.subjectKimyaen_US
dc.subjectChemistryen_US
dc.titleİpek fibroin ile toryumun sorpsiyonu ve düşük düzeydeki radyoaktif atıklarda kullanılabilirliğinin incelenmesien_US
dc.title.alternativeInvestigation of thorium sorption by using silk fibroin and its utibilization in low level radioactive wasteen_US
dc.typeDoctoral Thesisen_US

Dosyalar

Koleksiyon

Fen Bilimleri Enstitüsü Tez Koleksiyonu