k-Kazeinin, doğal ve tetra -(p-aminofenil) etilen'e çapraz bağlanmış papain ile hidrolizinde kinetik parametrelerin ve pH-aktivite profillerinin saptanması
Küçük Resim Yok
Dosyalar
Tarih
1977
Yazarlar
Dergi Başlığı
Dergi ISSN
Cilt Başlığı
Yayıncı
Ege Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü
Erişim Hakkı
info:eu-repo/semantics/closedAccess
Özet
Tezi oluşturan çalışmalarımız üç bölüm içinde incelenebilir. 1. bölüm sütten, k-Kazein elde edilmesini içerir. Elde edilen k-Kazeinin, papain ile hidrolizini ve bu hidroliz reaksiyonu üzerine temparatür ve pH ın etkisini kapsayan kısım 2. bölümü oluşturur. Sübstrat olarak k-Kazeinin seçilme nedeni; saf bir bileşen oluşu sebebiyle hidroliz kinetiği kanunlarının daha kolay uygulanabilmesi ve diğer kazein bileşenleri ile, hidroliz hızları farklarının araştırılmasıdır. Enzim olarak papainin seçilmesi ise, yeterli saflıkta ucuz olarak sağlanabilmesi, hidroliz reaksiyonu için yeterli aktiviteye sahip olması ve değişen şartlarda dikkate değer derecede kararlı oluşudur. 3. bölümü papainin, tetra (p-aminofenil) etilen ile çapraz bağlanması teşkil eder. Laboratuvarlarımızda çalışmakta olan organik bileşiklerin enzimlere kenetlenmesi ve daha sonra gerçekleştirilmesi düşünülen enzim immobilizasyonu koşullarını saptamak ve en aktif ve en kararlı immobilize enzimi ortaya çıkarmak amacı bu bölüm denemelerin dayanak noktası olmuştur. Deneme sonuçlarımıza göre k-Kazeinin papainkatalizli hidroliz kinetiğinin; t/alpha=A+B[-In(1-alpha/alpha] denklemine uygun olduğu görülmüştür. Bulunan Km(ort)=1,46.10-4M'dur. Bu değer β-Kazeinin papain katalizli hidrolizinde bulunan Km=0,75.10-4M değeri ile uygunluktadır. Başlangıç hızları dikkate alınarak hesaplanan kcat ise 0,022 sn-1 olarak bulunmuştur. Maksimum esteraz aktivitesi gösteren TAFE-papain Mcl olarak 100/3.5.Taşıyıcı /Enzim oranının ve pH=6.0 da yapılan kenetleme reaksiyonu ile elde edilmiştir. Ürün pH=6.5 ta maksimum esteraz aktivitesi göstermektedir. Bağlı enzim miktarı farklı iki yöntemle %67,1 ve %70,2 olarak bulunan ürünün esteraz ve proteolitik aktivitesi doğal enzimin sırasıyla %2,82 ve %0,905ʼi olarak saptanmıştır.
Açıklama
Anahtar Kelimeler
Anahtar kelime mevcut olmadığı için bu alan boş bırakılmıştır.
